Enzimas:

Los enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas en los seres vivos. Los enzimas son catalizadores, es decir, sustancias que, sin consumirse en una reacción, aumentan notablemente su velocidad. No hacen factibles las reacciones imposibles, sino que sólamente aceleran las que espontáneamente podrían producirse. Ello hace posible que en condiciones fisiológicas tengan lugar reacciones que sin catalizador requerirían condiciones extremas de presión, temperatura o pH.

Todas las reacciones químicas que tienen lugar en los seres vivos están catalizadas por enzimas. Los enzimas son catalizadores específicos: cada enzima cataliza un solo tipo de reacción, y casi siempre actúa sobre un único sustrato o sobre un grupo muy reducido de ellos. En una reacción catalizada por un enzima: -La sustancia sobre la que actúa el enzima se llama sustrato. -El sustrato se une a una región concreta del enzima, llamada centro activo. El centro activo comprende un sitio de unión formado por los aminoácidos que están en contacto directo con el sustrato y un sitio catalítico, formado por los aminoácidos directamente implicados en el mecanismo de la reacción -Una vez formados los productos el enzima puede comenzar un nuevo ciclo de reacción. PROPIEDADES: Especificidad: las enzimas son específicas para un sustrato determinado, pero el rango de especificidad puede variar: Absoluta: cuando un enzima sólo actúa sobre un sustrato, ejemplo la ureasa sólo actúa descomponiendo la urea. Completa de grupo: cuando la enzima es específica para cierto enlace y para un grupo de moléculas que mediante él se unen, ejemplo la hexoquinasa fosforila cualquier hexosa en el carbono 6. Relativa de clase; actúan con mayor actividad sobre un grupo de moléculas pero también actúan en otros, ejemplo la lipasa que actúa rompiendo los enlaces ésteres de las grasas pero puede actuar sobre otro tipo de lípidos. Estereoquímica: Cuando solo actúan sobre isómeros de la serie L o D pero nunca en ambos, ejemplo cualquier activadora de aminoácidos (Aminoacil-ARNttransferasas) que solo actúa en el isómero L de un aminoácido en concreto. como veremos al estudiar el tema de genética molecular hay una enzima para activar cada aminoácido.

CINETICA ENZIMATICA:
La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas. Estos estudios proporcionan información directa acerca del mecanismo de la reacción catalítica y de la especifidad del enzima.
La velocidad de una reacción catalizada por un enzima puede medirse con relativa facilidad, ya que en muchos casos no es aislar el enzima. La medida se realiza siempre en las condiciones óptimas de pH, temperatura, presencia de cofactores, etc, y se utilizan concentraciones saturantes de sustrato. En estas condiciones, la velocidad de reacción observada es la velocidad máxima (V_max). La velocidad puede determinarse bien midiendo la aparición de los productos o la desaparición de los reactivos.

Para estudiar la cinética enzimática se mide el efecto de la concentración inicial de sustrato sobre la velocidad inicial de la reacción, manteniendo la cantidad de enzima constante. Si representamos v₀ frente a [S]₀ obtenemos una gráfica como la de la Figura de la derecha. Cuando [S]₀ es pequeña, la velocidad inicial es directamente proporcional a la concentración de sustrato, y por tanto, la reacción es de primer orden. A altas [S]₀, el enzima se encuentra saturada por el sustrato, y la velocidad ya no depende de [S]₀. En este punto, la reacción es de orden cero y la velocidad es máxima (V_max).

FACTORES QUE INFLUYEN EN LAS ENZIMAS:

-Temperatura: Se ha demostrado que en general, en cualquier reacción, catalizada o no, aumenta la velocidad el doble al aumentar 10 la temperatura. Al aumentar la temperatura aumenta la energía cinética de las partículas reaccionantes, pero las enzimas tienen un óptimo de temperatura después del cual la actividad desciende rápidamente hasta anularse, esto es debido a la estructura proteica del enzima, que a altas temperaturas se desnaturaliza irreversiblemente.

-pH: Las proteínas y por tanto las enzimas son moléculas anfóteras, que pueden comportarse como ácidos en pH básico y como bases en pH ácido, esta propiedad hace que la proteína sea más activa en un punto determinado de la escala de pH en la que consigue la estructura más idónea.

Además de estos factores puramente fisicoquímicos, hay factores biológicos que modifican la cinética enzimática.

-Inhibidores: Hay sustancias que se unen al enzima impidiendo su actividad por tres causas principalmente.

Inhibidores competitivos, tienen una estructura similar al sustrato y compiten con el por el centro activo, de esta manera aumentan la K_m, la velocidad máxima no varía pero se necesita más sustrato para saturar al enzima.

Inhibidores no competitivos, no compiten con el sustrato por el centro activo, se unen al enzima o al complejo enzima-sustrato modificando su actividad, se detectan por que disminuye la velocidad máxima de la reacción.

Inhibidores acompetitivos , se unen al enzima alterándolo de forma que pierde su afinidad por el sustrato (aumenta la K_m) y disminuyen la velocidad de la reacción.

-Venenos. Son sustancias que desnaturalizan de forma irreversible la estructura del enzima, suelen ser disoluciones salinas.

-Inductores e inhibidores Feed-back. En una ruta metabólica, el producto final se une a una enzima del principio de la ruta en un centro diferente del activo, llamado centro alostérico, reduciendo su actividad, de esta forma ningún metabolito se produce en exceso, cuando aumenta la concentración del producto final éste actúa como inhibidor feed-back de la ruta; Los enzimas que se regulan de esta forma se llaman enzimas alostéricos, son muy importantes en las rutas de síntesis de aminoácidos debido a la economía del nitrógeno. También pueden existir activadores alostéricos que al unirse al enzima aumentan su actividad.