Ribosomas y traducción del material genético.
Son estructuras supramoleculares formadas por ARN y proteínas, no están rodeados de membrana, por lo tanto están bañados en la disolución salina del citosol. Su función es formar proteínas y se encuentran tanto en eucariotas como en procariotas, aunque en los dos tipos de células los tamaños son diferentes, también hay ribosomas en mitocondrias y cloroplastos hecho que apoya la teoría endosimbiótica.
Son estructuras compuestas por dos subunidades, se describe en función de su coeficiente de sedimentación al centrifugarlos en condiciones determinadas, la unidad del coeficiente de sedimentación es el Svedverg (S). Los ribosomas normalmente se encuentran disociados en sus dos subunidades cuando no están formando proteínas.
En cuanto a la forma la subunidad menor, es alargada , la subunidad mayor es semiesférica formando una corona donde se encaja la subunidad menor. Se piensa que esta subunidad puede tener un canal por donde sale la proteína en formación.
Es normal encontrarse múltiples ribosomas traduciendo la misma cadena de ARNm formando un polisoma. Los ribosomas pueden estar sueltos en el citoplasma formando proteínas que cumplirán su función dentro de la célula o adosadas a la membrana del retículo endoplásmico formando proteínas exportables fuera de la célula.
El ribosoma se une a la membrana dirigido por la propia proteína que produce, que en sus primeros aminoácidos es capaz de unirse a la membrana y que una vez se han unido se desprenden de la proteína.
Traducción del material genético. Síntesis de proteínas.
La traducción de una cadena de ARNm es un proceso continuo que se puede dividir en varias fases: activación energética de los aminoácidos, iniciación de la síntesis, elongación de la cadena y terminación; la primera fase se produce en el citosol las restantes en el ribosoma.
Activación
El ARNm es una secuencia de nucleótidos que es reconocida por otra secuencia complementaria del ARNt. Para la traducción es necesario que cada ARNt, que tiene un codón determinado, se una con su aminoácido correspondiente, solo si esta unión es la correcta un codón indicará la unión de un aminoácido concreto a la cadena.
Es decir, que la unión de un aminoácido más, a una cadena de proteína, necesita dos pasos, la perfecta unión del aminoácido a su ARNt específico y la correcta complementariedad del anticodón del ARNt con el codón del mensajero.
La unión del aminoácido al ARNt es un mecanismo muy específico llevado a cabo por las enzimas AminoacilARNtsintetasas, una para cada ARNt. la reacción catalizada tiene dos fases; en la primera la enzima activa el aminoácido al unirlo a un nucleótido de adenina (AMP), hidrólisis de ATP, el aminoácido se une por un enlace ester entre el carbono carboxílico del aminoácido y el fosfórico del nucleótido.
Este enlace ester proporciona la energía para que el aminoácido se una al extremo CCA del ARNt, será utilizado en la formación del enlace peptídico entre este aminoácido y el siguiente que se una a la cadena.
Iniciación
Comienza con la unión de la subunidad menor a la zona donde se encuentra el codón de iniciación AUG.
AUG codifica para metionina que es el primer aminoácido que se coloca, el ARNt de iniciación y el que coloca la metionina en el interior de la cadena son diferentes.
Hay varios factores de iniciación IF (3 en procariotas y más de 3 en eucariotas) que en conjunto permiten la unión del ARNm con la subunidad menor, unen el ARNt de la metionina al mensajero y unen la subunidad mayor; en estos procesos se gasta una molécula de GTP.
El aminoácido queda instalado en un lugar físico de la subunidad mayor llamado centro peptidil.
Elongación
Es llevada a cabo por factores de elongación EFT y EFG.
El EFT gastando una molécula de GTP acerca el siguiente ARNt y lo coloca enfrente de su codón, en el centro aminoacil de la subunidad mayor; el primer aminoácido que se encuentra en el centro peptidil se desprende de su ARNt y se une al grupo amino del recién colocado, la energía para formar el enlace peptídico procede de la hidrólisis del aminoácido de su ARNt.
El factor EFG gastando una molécula de GTP trasloca el dipéptido, unido al ARNt del último aminoácido y este unido al ARNm, del centro aminoacil al peptidil. Este proceso se repite para cada nuevo aminoácido, siempre se desprende el péptido del penúltimo ARNt para unirse al grupo amino del último que queda unido por su ARNt al ARNm y después se trasloca.
Para la colocación exacta de cada aminoácido se necesita una molécula de ATP en la activación y dos moléculas de GTP en la elongación, si sumamos además la energía de síntesis de cada aminoácido se puede considerar la síntesis de proteínas como un proceso energéticamente muy costoso, esta energía no queda almacenada como energía de enlace en la molécula, sino que ha sido empleada en el orden de los aminoácidos
Terminación
Es producida por los factores de terminación R1 y R2 en presencia de los codones UAG,UGA y UAA. Los codones de terminación no son reconocidos por ningún ARNt pero sí por los factores de terminación que inducen la transferencia del péptido al agua, desprendiéndose del último ARNt al que está unido liberándose la proteína y separándose las dos subunidades del ribosoma.
