Concepto y estructura:
Las proteínas
son moléculas compuestas por C,H,O y Nitrógeno, elemento distintivo
de las proteínas.
Estructuralmente, son polímeros de aminoácidos, formadas por la combinación
de 20 aminoácidos distintos, los polímeros de los aminoácidos se pueden
clasificar según su tamaño en
oligopéptidos y polipéptidos(polímeros de más de 100 unidades de aminoácidos).
Las proteínas
son todas unas diferentes de otras y por tanto tienen funciones específicas de cada una;
catalizadores, transportadoras, receptores de señales químicas en las membranas
celulares, estructurales, defensivas(anticuerpos), etc. Nunca cumplen funciones
energéticas. Esta diversidad es debida, no a su composición, como ya hemos
visto, pues son combinaciones de 20 aminoácidos siempre iguales, si no a su
estructura, que está determinada por la proporción de cada aminoácido y la
secuencia (determinada por los genes) que ocupan cada uno de ellos en la molécula.
Aminoácidos:
Los aminoácidos
son moléculas orgánicas que presentan un grupo carboxílico (ácido) -COOH y un
grupo amino –NH2. Los aminoácidos formadores de las
proteínas son α-aminoácidos ya que presentan el grupo amino y el
grupo ácido unidos al mismo carbono, el carbono α. Los 20 aminoácidos formadores de
proteínas se diferencian en el radical que está unido al carbono.
Se clasifican según su radical en:
- apolares (Alanina, prolina).
- polares sin carga (Glicina, Cisteína, Serina).
- polares con carga negativa (ácido glutámico y ácido aspártico).
- polares con carga positiva (Lisina, arginina e Histidina).
Enlace peptídico:
Los aminoácidos
se polimerizan al reaccionar el grupo carboxílico de uno con el grupo amino del
siguiente desprendiéndose una molécula de agua. El enlace que
se forma entre el carbono y el nitrógeno tiene una especial rigidez, semejante
a los dobles enlaces, que le impide rotar libremente esta característica
determina en parte la estructura de las proteínas.
Estructura de las proteínas:
Cuatro niveles de estructura diferentes.
- Estructura primaria: La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos que forman la proteína, esta secuencia es específica para cada proteína y está determinada por la secuencia de nucleótidos del ADN, cada gen tiene la información para la secuencia de una proteína, esta secuencia queda estabilizada por enlaces peptídicos y solo se rompe mediante hidrólisis. La secuencia de aminoácidos determina las demás estructuras por fenómenos fisicoquímicos.
- Estructura secundaria. Existen dos tipos de estructuras secundarias, la estructura en α-hélice formada por el arrollamiento en hélice de los aminoácidos. Cada aminoácido está más alto que el de su izquierda de forma que el oxígeno del carbono carboxílico de un aminoácido forma un enlace de hidrógeno con el hidrógeno del grupo amino del aminoácido que está encima. Estos enlaces de hidrógeno forman una estructura muy estable. Los radicales de los aminoácidos se disponen en sentido radial al eje de la hélice.El otro tipo es la estructura β-lámina plegada en esta estructura los aminoácidos se colocan formando una cadena lineal en la que se alternan los radicales, uno por encima y el siguiente por debajo de la línea formada por los enlaces peptídicos y los enlaces de los carbonos carboxílicos y los grupos aminos con el carbono . Se colocan varias cadenas paralelas o antiparalelas que se estabilizan por puentes de hidrógeno entre los oxígenos y los hidrógenos de distintas cadenas, también se pueden formar láminas plegadas con diferentes trozos de un mismo polipéptido.
- Estructura terciaria. La α-hélice y la β-lámina plegada pueden deformarse en diferentes lugares de la estructura debido a la presencia de aminoácidos demasiado grandes, o demasiado rígidos o a la la presencia de dos radicales cargados de la misma o diferente carga muy próximos, La estructura secundaria se altera adoptando una disposición espacial, estructura terciaria, este tipo de fuerzas se estabiliza por las fuerzas electrostáticas pero además se pueden formar enlaces de hidrógeno.
- Estructura cuaternaria. Es la asociación de varios polipéptidos diferentes que se asocian y se estabilizan gracias a fuerzas débiles del tipo de Van der Waals, en este caso las cadenas separadas llamadas protómeros no tienen actividad biológica por lo que se llama proteínas a la estructura cuaternaria que forman, ejemplo: hemoglobina(formada por dos cadenas α y dos β originadas por dos genes diferentes pero que no funcionan si no están asociadas).
Desnaturalización.
Las proteínas,
a medida que se van formando en los ribosomas, van adquiriendo de forma
espontánea su estructura nativa, porque es la más estable en
las condiciones de formación y es con esa estructura nativa con la que ejercen
su función, si se alteran las condiciones fisicoquímicas del medio, la proteína
pasará espontáneamente a la conformación más
estable para las nuevas condiciones, esta transformación puede suponer la
perdida de efectividad parcial o total de la proteína, a este fenómeno se le
llama desnaturalización. Los factores fisicoquímicos que influyen
principalmente son el pH y la temperatura, también la concentración de sales.
Hay que destacar que los aumentos pequeños de temperatura pueden ser
reversibles si se vuelve a las condiciones iniciales, pero grandes aumentos de
temperatura pueden llegar a romper enlaces covalentes con lo que se alteraría
la estructura primaria y la desnaturalización sería irreversible. La variación
del pH supone una redistribución de cargas eléctricas de la molécula, un
radical positivo puede desprender un protón si aumenta el pH y pasar a ser
neutro y los radicales negativos pueden aceptar protones si desciende el pH con
lo que la distribución de cargas se altera en cualquier caso produciendo
distintas a las anteriores. Cambios bruscos de pH en ambos sentidos pueden
también hacer irreversible el proceso de desnaturalización.
